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Following the energy transfer in and out of a polyproline-peptide.

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Following the energy transfer in and out of a polyproline-peptide.

ポリプロリン-ペプチドにエネルギー移動に続くこと。

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Author

Wolfgang J Schreier, Tobias Aumüller, Karin Haiser, Florian O Koller, Markus Löweneck, Hans-Jürgen Musiol, Tobias E Schrader, Thomas Kiefhaber, Luis Moroder, Wolfgang Zinth

Affiliation

Lehrstuhl für BioMolekulare Optik, Fakultät für Physik and Munich Center for Integrated Protein Science CIPSM, Ludwig-Maximilians-Universität München, Oettingenstr. 67, 80538 München, Germany.

Abstract

The intramolecular and intermolecular vibrational energy flow in a polyproline peptide with a total number of nine amino acids in the solvent dimethyl sulfoxide is investigated using time-resolved infrared (IR) spectroscopy. Azobenzene covalently bound to a proline sequence containing nitrophenylalanine as a local sensor for vibrational excess energy serves as a heat source. Information on through-space distances in the polyproline peptides is obtained by independent Förster resonance energy transfer measurements. Photoexcitation of the azobenzene and subsequent internal conversion yield strong vibrational excitation of the molecule acting as a local heat source. The relaxation of excess heat, its transfer along the peptide and to the solvent is monitored by the response of the nitro-group in nitrophenylalanine acting as internal thermometer. After optical excitation, vibrational excess energy is observed via changes in the IR absorption spectra of the peptide. The nitrophenylalanine bands reveal that the vibrational excess energy flows in the peptide over distances of more than 20 Å and arrives delayed by up to 7 ps at the outer positions of the peptide. The vibrational excess energy is transferred to the surrounding solvent on a time scale of 10-20 ps. The experimental observations are analyzed by different heat conduction models. Isotropic heat conduction in three dimensions away from the azobenzene heat source is not able to describe the observations. One-dimensional heat dissipation along the polyproline peptide combined with a slower transversal heat transfer to the solvent surrounding well reproduces the observations. © 2012 Wiley Periodicals, Inc. Biopolymers (Pept Sci) 100: 38-50, 2013.

 

溶解力のあるジメチルスルホキシドの9つのアミノ酸の総数によるポリプロリン・ペプチドの分子内および分子間振動エネルギー・フローは、時間を分解された赤外線の(IR)分光学を使用して調査される。
振動の過剰なエネルギーのための局所センサーとしてニトロフェニルアラニンを含んでいるプロリン配列に共有結合しているアゾベンゼンは、熱ソースとして用いられる。
ポリプロリン・ペプチドの終わりまでスペース距離に関する情報は、独立フォーrster共鳴音エネルギー移動測定によって得られる。
アゾベンゼンの光励起と以降の内部変換は、地域の熱関係者として作用している分子の強い振動の興奮を得る。
過剰な熱(ペプチドに沿ったその転送)の、そして、溶媒に対する緩和は、内蔵温度計として作用しているニトロフェニルアラニンで、ニトロ基の応答によってモニターされる。
光学興奮の後、振動の過剰なエネルギーは、ペプチドのIR吸収範囲の変化を経て観察される。
ニトロフェニルアラニン・バンドは、振動の過剰なエネルギーが20以上のAの距離以上ペプチドの中に流れて、ペプチドの外側の位置で最高7ps遅れて到着することを明らかにする。
振動の過剰なエネルギーは、10-20psの時間スケールで、周囲の溶媒へ移される。
実験的観察は、異なる熱伝導モデルで分析される。
アゾベンゼン熱ソースから離れた3つの寸法の等方性熱伝導は、観察を述べることが可能でない。
よく溶解力がある周囲により緩徐横熱伝達と結合されるポリプロリン・ペプチドに沿った一次元の熱放散は、観察を再生させる。
© 2012のワイリー定期刊行物(バイオポリマー(Pept sci)100を含む):38-50、2013。


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