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Proteomics and phosphoproteomics analysis of human lens fiber cell membranes.

Published date 2013 Feb 7

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Proteomics and phosphoproteomics analysis of human lens fiber cell membranes.

ヒトのレンズ線維細胞膜のプロテオミクスと燐酸プロテオミクス分析。

Published date

2013-02-07

Author

Zhen Wang, Jun Han, Larry L David, Kevin L Schey

Affiliation

Department of Biochemistry, Vanderbilt University School of Medicine, Nashville, TN, USA.

Abstract

PURPOSE: The human lens fiber cell insoluble membrane fraction contains important membrane proteins, cytoskeletal proteins, and cytosolic proteins that are strongly associated with the membrane. The purpose of this study was to characterize the lens fiber cell membrane proteome and phosphoproteome from human lenses.

 

METHODS: HPLC-mass spectrometry-based multidimensional protein identification technology (MudPIT), without or with phosphopeptide enrichment, was applied to study the proteome and phosphoproteome of lens fiber cell membranes, respectively.

 

RESULTS: In total, 951 proteins were identified, including 379 integral membrane and membrane-associated proteins. Enriched gene categories and pathways based on the proteomic analysis include carbohydrate metabolism (glycolysis/gluconeogenesis, pentose phosphate pathway, pyruvate metabolism), proteasome, cell-cell signaling and communication (GTP binding, gap junction, focal adhesion), glutathione metabolism, and actin regulation. The combination of TiO(2) phosphopeptide enrichment and MudPIT analysis revealed 855 phosphorylation sites on 271 proteins, including 455 phosphorylation sites that have not been previously identified. PKA, PKC, CKII, p38MAPK, and RSK are predicted as the major kinases for phosphorylation on the sites identified in the human lens membrane fraction.

 

CONCLUSIONS: The results presented herein significantly expand the characterized proteome and phosphoproteome of the human lens fiber cell and provide a valuable reference for future research in studies of lens development and disease.

 

目的:ヒト・レンズ線維細胞不溶物膜画分は、重要な膜蛋白質、細胞骨格タンパクと膜と強く関係しているサイトゾル・タンパク質を含む。
本研究の目的は、人間のレンズからレンズ線維細胞膜プロテオームと燐酸プロテオームを特徴づけることであった。


方法HPLC-質量分析ベースの多次元タンパク質同定技術(MudPIT)は、リンペプチド強化なしで、または、それで、それぞれレンズ線維細胞膜のプロテオームと燐酸プロテオームを調査するために適用された。


結果全体で、951のタンパク質は特定された。
そして、379枚の外皮膜と膜関連のタンパク質を含んだ。
プロテオマイク分析に基づく豊かな遺伝子カテゴリーと経路は、糖質代謝(解糖/糖新生、ペントース燐酸経路、ピルビン酸代謝)、プロテアソーム、細胞細胞シグナリングと連絡(GTP結合、ギャップジャンクション、限局性癒着)(グルタチオン代謝とアクチン調節)を含む。
TiO(2)リンペプチド強化とMudPIT分析の組合せは、271のタンパク質(以前特定されなかった455のリン酸化部位を含む)の上で、855のリン酸化部位を露わにした。
PKA、PKC、CKII、p38MAPKとRSKは、ヒト水晶体膜画分で特定される部位のリン酸エステル化のための主要キナーゼとして予測される。


結論:有意にこの中に示される結果は、ヒトのレンズ線維細胞の特徴づけられたプロテオームと燐酸プロテオームを膨張させて、有益な参照を水晶体開発と疾患の研究の将来の研究に提供する。


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